헤모글로빈

헤모글로빈(Hemoglobin)은 주로 척추 동물의 적혈구 속에 다량으로 들어 있는 철분이 포함된 단백질이며 혈액 속에서 산소를 운반하는 역할을 한다.¹⁾ 한 개의 적혈구 안에는 약 2억 8천만개 정도의 헤모글로빈이 들어있다. 골수의 적아세포(erythroblast)에서 생합성되며 간에서 분해된다. 수명은 약 120일 정도이며 분자량은 약 64,500 g/mol이다.

폐에서 공급된 산소는 헤모글로빈의 철과 결합해서 우리 몸의 여러 조직에 있는 세포로 운반된다. 이렇게 각 조직으로 전달된 산소는 세포 호흡 (cellular respiration)이라는 대사 과정을 통해서 유기물을 산화시키고 생명 활동에 필요한 에너지를 생산하게 된다.

목차

헤모글로빈의 3차원 구조 헤모글로빈의 α 와 β 아단위는 각각 붉은색과 파란색으로 표시되어 있으며 철을 포함하는 헴 그룹은 초록색으로 표시되어 있다. ()

헤모글로빈에 존재하는 대부분의 단백질 2차 구조는 알파 나선(alpha helix) 구조로 구성되어 있으며 이들 알파 나선 구조들이 짧은 비나선형 펩타이드 조각들에 의해서 서로 연결되고 있다. 이들 2차 구조들의 상호 작용을 통해 안정화되면서 단백질 3차 구조를 형성한다. 척추 동물의 헤모글로빈 분자는 이러한 3차 구조를 가진 구형 단백질(globular proteins) 4개가 모여있는 복합체이며 각각의 구형 단백질은 하나의 헴(heme)과 결합되어 있다. ²⁾

헴(heme) 구조 헴(heme)은 포피린(porphyrin)으로 알려진 헤테로고리 (heterocyclic ring)와 여기에 들어있는 철 이온으로 구성되어 있다. ()

헴(heme)은 포피린(porphyrin)으로 알려진 헤테로고리 (heterocyclic ring) 화합물과 여기에 결합된 철 이온으로 구성된다.³⁾ 이 포피린(porphyrin) 고리는 원형으로 연결된 4 개의 피롤(pyrrole) 분자와 그 중심에 결합된 철 이온으로 구성된다. 산소 결합 부위인 철 이온은 포피린(porphyrin) 중심에 위치한 4 개의 질소 원자와 함께 하나의 평면에 위치한다. 철 이온은 포피린(porphyrin) 고리 아래에 있는 헤모글로빈 단백질의 히스티딘(histidine) 아미노산 잔기(amino acid residue)의 질소 원자를 통해 단백질과 강하게 결합되어 있다.

헤모글로빈은 산소 이탈 상태에서는 철 2가 이온이 리간드 히스티딘(histidine)을 향하여 포피린 평면을 벗어나지만 산소와 결합하면 포피린과 같은 평면에 놓이게 되고, 히스티딘이 철 3가 이온에 더 가깝게 접근하게 되어 헤모글로빈 전체의 형태가 변하게 된다. 철 2가 이온 상태에서는 4개의 짝짓지 않은 전자를 가지는 3d⁶의 고스핀 전자 배열을 갖는다. 한편 철 3가 이온 상태는 3d⁵ 전자 배열이 되어 1개 이상의 짝짓지 않은 전자를 가지게 된다.

헤모글로빈은 혈액 속에서 산소를 운반한다. 산소 분압이 높은 폐에서는 산소와 강하게 결합하고, 산소 분압이 낮은 체내에서는 산소와의 결합력이 약해지며 헤모글로빈으로부터 산소가 유리되어 세포에 산소가 공급된다. 또한, pH가 낮아질수록 산소와의 결합이 약해지므로, 이산화 탄소가 많고 pH가 낮은 말초 조직에서는 산소가 헴(heme)으로부터 쉽게 떨어져 나간다.⁴⁾ 하나의 헤모글로빈 단백질은 4개의 철 원자를 포함하고 있으며 철이 부족해지면 헤모글로빈의 산소 운반 기능이 떨어지며 빈혈이 일어나게 된다.

일산화 탄소는 산소 분자와 크기는 비슷하지만 산소보다 약 25-200배 정도 헤모글로빈과 더 강하게 결합한다. 이런 이유로 일산화 탄소가 혈액에 들어가면 산소 대신 헤모글로빈과 강하게 결합하여 헤모글로빈을 카복시헤모글로빈(carboxyhemoglobin)으로 변환시켜 산소와의 결합을 어렵게 만든다.⁵⁾ 이러한 이유로 일산화 탄소가 헤모글로빈과 결합하면 체내에 산소가 부족해지고 질식 현상이 나타나며 심할 경우 죽게 된다. 과거에 연탄을 사용하는 가정이 많을 때 가장 흔하게 일어났던 사고가 바로 일산화 탄소 가스 중독이며 연탄에서 발생하는 일산화 탄소가 산소 대신에 헤모글로빈과 결합함으로서 인명사고가 자주 발생하였다.

헤모글로빈 관련 대표적인 유전 질환으로 겸상 적혈구 질환(sickle cell disease)이 있다. 이 병은 부모로부터 비정상적인 헤모글로빈 유전자를 물려받았을 때 발생하며, 헤모글로빈 유전자의 돌연변이 종류에 따라 몇 가지 아형이 존재한다. 대표적인 것이 겸상 적혈구 빈혈 (sickle cell anemia)이다.⁶⁾ 겸상 적혈구 빈혈은 적혈구가 낫 모양으로 변하는 유전적 질환이며, 증상으로는 극심한 통증, 빈혈, 손과 발의 부종, 박테리아 감염 및 뇌졸중 등이 있다. 특히, 운동을 힘들게 하거나 고도가 높은 곳에 있으면 증상이 심해진다. 비정상 헤모글로빈을 가진 적혈구는 산소 양이 줄어들면 모양이 일그러지면서 길쭉한 낫 모양으로 변하는데, 낫 모양의 적혈구는 작은 혈관을 통과하지 못하고 혈관을 막아 혈류장애를 일으킨다. 또한, 겸상 적혈구는 쉽게 파괴되는 특징이 있어 혈액 내의 적혈구가 부족해져서 빈혈을 유발하게 된다.

1. Jones, Daniel (2003) [1917], Peter Roach; James Hartmann; Jane Setter (eds.), English Pronouncing Dictionary, Cambridge: Cambridge University Press, ISBN 978-3125396838
2. van Kessel et al. (2003) '2.4 Proteins – Natural Polyamides.' Chemistry 12. Toronto: Nelson, p. 122.
3. A standard biochemistry text defines heme as the 'iron-porphyrin prosthetic group of heme proteins'(Nelson, D. L.; Cox, M. M. 'Lehninger, Principles of Biochemistry' 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000.
4. Maton, Anthea; Jean Hopkins; Charles William McLaughlin; Susan Johnson; Maryanna Quon Warner; David LaHart; Jill D. Wright (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, US: Prentice Hall.
5. López-Herce J, Borrego R, Bustinza A, Carrillo A (September 2005). 'Elevated carboxyhemoglobin associated with sodium nitroprusside treatment'. Intensive Care Medicine. 31 (9): 1235–8.
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