효소

효소(enzyme)는 화학 반응을 촉진할 수 있는 단백질 촉매이며 생체 내에서는 DNA 유전 정보를 해석하여 합성된다. 생체 내에서 이루어지는 거의 모든 화학 반응을 촉매하고 있다. 폴리펩타이드(polypeptide)만으로 이루어지거나 폴리펩타이드와 저분자 화합물인 보조인자(cofactor)가 결합한 상태로 촉매하는 반응의 종류에 따라 가수분해효소(hydrolases), 전이효소(transferases), 산화효소(oxidases), 환원효소(reductases) 등으로 분류할 수 있으며, 각각의 반응에 대해 특이적으로 반응한다. 효소의 활성을 조절하는 저분자 화합물은 의약품으로 개발되고 있다. 효소는 술, 간장, 치즈 등의 식품 제조에도 널리 활용된다.

글루코시데이스(Glucosidase) 효소에 의한 말토스(maltose) 분해 및 글루코스(glucose) 생성 글루코시데이스(glucosidase)는 이당류인 말토스를 단당류인 글루코스로 가수분해하는 효소임. 활성부위에 결합되어 있는 효소기질 말토스(maltose)와 보조인자(cofactor) NAD 분자가 공막대기형 모델(ball and stick model)로 표시되어 있음.

목차

효소는 일반적으로 최소 수십 개 또는 수백 개 이상의 아미노산으로 이루어진 폴리펩타이드(polypeptide)가 3차원 구조를 형성하고 있다. 각 효소의 특정한 아미노산 서열(amino acid sequences)은 효소 고유의 3차원 구조를 형성하고 이러한 3차원 구조에 의해 효소의 활성 및 기질 특이성(substrate specificity)이 결정된다. 효소가 하나의 폴리펩타이드 사슬로 형성되는 경우도 있지만 여러 개의 단백질 3차 구조가 집단을 이루어 단백질 복합체를 형성하고 촉매 작용을 하는 경우도 있다. 대부분의 효소들은 온도와 pH 또는 외부의 화학적 환경 변화에 의해서 3차원 구조가 변형될 수 있으며 이러한 변성은 때로는 가역적으로 효소가 제 기능을 찾을 수도 있지만 어떤 경우에는 비가역적으로 효소의 3차 구조가 파괴되어 효소의 활성을 잃어버릴 수도 있다.

화학 반응의 에너지 단계 기질은 전이 상태에 도달하기 위해 큰 활성화 에너지(activation energy)를 필요로 하고, 그 이후에 생성물이 만들어진다. 효소는 기질과 결합한 다음 전이 상태를 안정화시켜 반응에 필요한 활성화 에너지를 감소시킴으로서 비효소 반응에 비해서 반응 속도를 증가시킬 수 있다. ()

효소가 촉매 작용을 하기 위해서는 반드시 기질과 먼저 결합해야 한다. 효소가 결합하는 기질의 종류와 촉매하는 반응은 매우 특이적이며 이러한 특이성은 활성 부위(active site)의 기질에 대한 상보적 입체 구조와 촉매에 참여하는 활성 잔기(active site residues)의 적절한 공간적 배치에 기인한다. 이러한 활성 부위의 특성에 의하여 효소는 기질에 대한 화학적 선택성(chemo-selectivity), 위치 선택성(regio-selectivity) 및 입체 특이성(stereo-selectivity)을 가질 수 있으며 기질 분자와 매우 유사한 다른 물질들을 서로 구별할 수 있다. 효소는 다양한 방식으로 반응의 활성화 에너지(activation energy)를 낮추어 반응 속도를 증가시킬 수 있다. 우선 효소 활성 부위의 환경을 반응 중에 형성되는 불안정한 전이 상태(transition state)를 안정화시킬 수 있도록 만들어서 화학 반응의 활성화 에너지를 감소시킨다. 또한, 반응 중간체와 효소와의 공유 결합을 통하여 비효소 반응에서는 볼 수 없는 새로운 반응 경로를 제공함으로써 반응 속도를 증가시킬 수도 있다. 효소와 기질이 결합하는 과정에서 결합된 기질의 구조를 비틀어 전이 상태와 유사하게 바꾸어 줌으로서 반응의 전이 상태에 도달하는 에너지를 효소가 감소시킬 수도 있다. 효소는 이러한 다양한 방법을 사용하여 화학 반응의 속도를 증가시킨다.

효소 촉매 반응 (위) 효소가 있을 때와 없을 때의 화학 반응을 나타냄. 효소(E)가 기질(S)과 반응하여 생성물(P)을 만들어낸다. () (아래) 기질의 농도와 효소 촉매 반응의 관계를 나타내는 곡선 ()

효소 동역학(enzyme kinetics)은 효소와 기질이 결합하여 반응 생성물이 형성되는 방식을 연구하는 학문이다. 효소 동역학 분석에서 사용되는 반응 속도 데이터는 일반적으로 효소 활성 분석법으로부터 얻어질 수 있다. 독일의 생화학자 리어노어 미카엘리스(Leonor Michaelis)와 캐나다의 의사 모드 멘텐(Maud Leonora Menten)은 미카엘리스-멘텐 동역학(Michaelis-Menten kinetics)이라고 불리는 효소 동역학의 정량적 이론을 제안했다.¹⁾ 미카엘리스와 멘텐은 효소 반응을 두 단계로 나누어 생각하였다. 첫 번째로 기질은 가역적으로 효소에 결합하여 효소-기질 복합체를 형성한다. 이것을 미카엘리스-멘텐 복합체 (Michaelis-Menten complex) 라고도 부른다. 다음 단계로 효소는 화학적 반응을 촉매하고 생성물을 방출한다. 이 연구는 브릭스(G.E. Briggs)와 헬덴(J. B. S. Haldane)에 의해 더욱 발전되었으며, 오늘날에도 여전히 널리 사용되는 효소 동역학에 관한 방정식을 도출하였다.²⁾

효소는 화학 산업이나 기타 산업에서 매우 높은 특이성이 요구되는 반응을 촉매할 때 사용된다. 일반적으로 효소가 촉매할 수 있는 반응의 숫자가 제한적이고 유기 용매 및 고온에서의 효소 안정성이 부족하기 때문에 제한적으로 사용될 수 밖에 없다. 이러한 이유로 합리적인 설계 또는 시험관 내 진화를 통해 새로운 특성을 가진 새로운 효소를 만드는 단백질 공학 연구가 최근 활발히 진행되고 있다.

1. Michaelis L, Menten M (1913). 'Die Kinetik der Invertinwirkung' [The Kinetics of Invertase Action]. Biochem. Z. (in German). 49: 333–369.; Michaelis L, Menten ML, Johnson KA, Goody RS (2011). 'The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis-Menten paper'. Biochemistry. 50 (39): 8264–9.
2. Briggs GE, Haldane JB (1925). 'A Note on the Kinetics of Enzyme Action'. The Biochemical Journal. 19 (2): 339–339.