키모트립신

키모트립신(chymotrypsin)은 췌장액에 있는 소화 효소 중 하나로서 단백질을 이루는 펩타이드 결합을 분해한다. 키모트립신은 큰 소수성을 가지는 아미노산(예를 들어, 타이로신, 트립토판, 페닐알라닌)으로 구성된 펩타이드 결합을 우선적으로 분해한다. 그 이유는 키모트립신에 방향족 잔기가 결합될 수 있는 소수성 주머니(S1 pocket)가 존재하기 때문이다. 키모트립신과 비슷한 이름을 가지는 트립신(trypsin) 역시 펩타이드 결합 분해 효소이다. 트립신은 키모트립신과는 대조적으로 친수성을 가지는 아미노산인 알지닌이나 라이신 잔기가 연결된 펩타이드 결합을 선택적으로 가수 분해한다는 차이점이 있다.

목차

췌장에서는 키모트립신의 전구체이며, 펩타이드 결합을 분해하지 못하는 키모트립시노젠(chymotrypsinogen)을 합성한다. 트립신(trypsin)은 키모트립신노젠의 특정 펩타이드 결합(Arg15-Ile16)을 분해하여 키모트립신으로 활성화시킨다.

키모트립신은 세린, 히스티딘, 아스파트산이 효소 활성 자리에 존재하는 세린 단백질 가수 분해 효소(serine protease)의 일종이다. 활성 자리에 존재하는 세린(Ser195)의 하이드록시기는 근거리에 존재하는 히스티딘(His57)과 아스파트산(Asp102)의 탈양성자화 반응 촉진으로 인하여 높은 친핵성을 가진다.

친핵성이 강해진 하이드록시기는 소수성 잔기를 가지는 아미노산의 펩타이드 결합을 이루는 카보닐 탄소를 공격하여 펩타이드 결합의 분해가 시작된다. 이후 물분자가 참여하는 가수분해 반응을 거쳐 최종적으로 펩타이드 결합이 분해되고, 효소는 본래의 구조로 되돌아 간다.

키모트립신의 펩타이드결합 분해 메커니즘 (출처: 대한화학회)