폴리펩티드

폴리펩티드는 아미노산들이 서로 연결되어 길고 가지를 치지 않는 사슬로 만들어진 고분자 화합물이다 (그림 1). 2개의 아미노산이 펩티드 결합으로 연결되면 이펩티드 (dipeptide), 3개는 삼펩티드 (tripeptide)라고 하고, 50개 이하로 연결되면 올리고펩티드 (oligopeptide) 라고 한다. 폴리펩티드는 이 들 보다 훨씬 긴 펩티드이다. 생체 내의 폴리펩티드는 평균적으로 300개 정도의 아미노산을 갖고 있고, 2차 및 3차 구조를 이루면서 특이적 구조와 기능을 할 수 있는 생화화적 고분자 화합물이 되면 단백질 (protein)이라고 지칭하게 된다. 3차 구조를 이루는 폴리펩티드가 2개 이상 모여 결합체를 이루는 4차 구조를 지니면 보다 정밀한 기능 조절이 가능한 단백질이 된다.

그림 1. 펩티드 결합. 아미노산의 아민기와 카르복실기 사이의 축합으로 형성된다. https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Peptide-Figure-Revised.png

목차

아미노산은 아민기 (amine group, -NH₂)와 카르복실기 (carboxyl group, -COOH)를 모두 가지고 있는 분자 이다. 생체 내 대부분의 폴리펩티드를 구성하는 아미노산은 20개가 있는데 공통적으로 비대칭 탄소 (asymmetric carbon)에 아민기, 카르복실기, 수소, 그리고 통상 "R (Remainder of the molecule)"이라고 표시하는 서로 다른 구조의 잔기 (residue) 부분이 있다. 펩티드 결합은 한 아미노산의 아민기와 다른 아미노산의 카르복실기가 축합하여 물분자를 내놓으며 결합하는 탈수 축합 반응에 의하여 형성된다. 여러 개의 아미노산이 연결된 폴리펩티드의 한 쪽은 자유로운 아민기가 있는 N-말단이고, 다른 한 편에는 자유로운 카르복실기가 있는 C-말단이다. 새로운 아미노산의 아미노기가 폴리펩티드의 C-말단에 결합하는 방식으로 펩티드 결합이 형성되고, 따라서 폴리펩티드 합성 방향은 N-말단에서 C-말단 방향이 된다.

생체 내에서는 번역 (translation)이라고 불리우는 과정을 통하여 폴리펩티드가 생성된다. DNA 상에 존재하는 유전자 정보가 mRNA로 전사되면, 아미노산이 장착된 tRNA가 리보솜 (ribosome)과 결합한 mRNA의 코돈 정보를 인식, 그에 해당하는 아미노산을 부착하면서 폴리펩티드가 생성된다. 따라서, DNA의 염기 서열이 단백질의 아미노산 순서를 결정하게 되고, 이 순서에 따라 폴리펩티드의 2차 및 3차 구조가 정해진다. 또한, 3차 구조가 제공하는 특정적인 분자적 공간을 바탕으로 폴리펩티드 간의 결합 상태인 4차 구조를 이루게 된다. 이러한 구조들은 각 단백질의 특별한 기능을 발현하는 중요한 기반으로서 작동하게 된다. 따라서, DNA의 염기 서열이 폴리펩티드의 아미노산 서열을 결정함으로써, 해당 단백질이 어떤 기능할 수 있는가에 대한 유전 정보를 지니게 된다 (그림 2).

그림 2. 폴리펩티드의 아미노산 서열. DNA의 염기 서열이 mRNA의 염기 서열로 복사되고 그 코돈에 따라 폴리펩티드의 아미노산이 결정된다. https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Genetic_code.svg

폴리펩티드의 아미노산 서열을 1차 구조라고 한다. 1차 구조를 결정하는 정보를 담고 있는 유전자는 DNA로서 생체내 존재하며 이 서열을 그대로 복제한 유전자 정보 전달체가 전령 RNA인 mRNA이다. mRNA의 염기 서열이 갖고 있는 코돈을 인식 하고 있는 tRNA는 그 코돈에 맞는 안티코돈을 갖고 있고, 그 정보에 맞는 아미노산을 장착하고 있다. mRNA와 tRNA는 rRNA 와 여러 단백질로 이루어진 리보솜 (ribosome)과 협동적으로 아미노산 사이의 펩티들 결합을 일으켜 폴리펩티드를 합성한다.

폴리펩티드 내의 아미노산의 산소 원자가 다른 아미노산의 질소 원자와 수소 결합 (hydrogen bonding)을 이루며 정렬되어 알파 나선 (a-helix) 혹은 베타 병풍 (b-pleated sheet)의 2차 구조를 이룰 수 있다. 주어진 폴리펩티드의 모든 부분이 이러한 정형적 2차 구조를 이루는 것은 아니다. 1차 구조 정보에 따라 2차 구조를 이루는 부분과 그렇지 않고 불규칙한 코일과 같은 구조를 갖는 부분도 있다.

폴리펩티드 내의 2차 구조들이 적절히 공간에서 배치되면 활성을 갖는 3차 구조를 이루게 된다. 효소와 같이 대체로 둥근 모양을 하는 단백질의 경우에는 시스틴 (cysteine) 아미노산의 황수소기 (sulfhydryl group)사이의  공유 결합인 이황화결합 (disulfide bond)이 일어나는 경우도 있다. 공유 결합 뿐 만 아니라, 수소 결합, 이온 결합, 소수성 결합 등의 비공유 결합들이 3차 구조를 안정화 하는데 큰 역할을 한다.

헤모글로빈, 항체, 혹은 수용체, 이온 채널, 능동 펌프 등과 같은 많은 막단백질들은 두 개 이상의 폴리펩티드가 서로 결합하여 기능을 나타낼 수 있는 구조인 4차 구조를 이룬다. 폴리펩티드는 동일한 종류일수도 있고, 서로 다른 종류의 여러 개 폴리펩티드가 다차원적 구조를 이룰 수도 있다. 이황화결합 (disulfide bond), 수소 결합, 이온 결합, 소수성 결합 등 여러 가지 종류의 결합이 4차 구조를 이루는 데 참여할 수 있다.

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생명과학(Brooker저, 3판, 홍릉과학출판사)

분자생물학 (Weaver저, 5판, 라이프사이언스)

Kimball’s Biology Pages.