ATP

ATP는 아데노신 삼인산(adenosine triphosphate; ATP)의 영문 약자이다. ATP는 뉴클레오사이드 삼인산(nucleoside triphosphate)으로 분류되며, 질소성 염기인 아데닌, 오탄당인 리보스 및 인산기의 3가지 성분으로 구성되어 있다.¹⁾ ATP는 많은 생체 반응에 참여하는 유기 물질로서 고에너지 인산 결합을 가지고 있으며, 인산기가 떨어져 나가면서 ADP를 만드는 과정에서 7.3 kcal/mol의 에너지가 방출된다. ²⁾ 이때 발생하는 에너지는 생체 물질의 운반이나 각종 신진 대사에 활용된다. 에너지원 뿐만 아니라 유전물질인 DNA와 RNA의 전구체로도 사용된다.

목차

ATP 화학구조 ()

ATP는 아데닌 염기의 9번위치에 있는 질소 원자에 리보스 1' 위치의 탄소 원자가 결합되어 있으며, 동시에 리보스 오탄당의 5' 위치의 탄소 원자와 3개의 인산 그룹이 결합되어 있다. ATP는 pH 6.8 에서 7.4 사이의 수용액에서 안정하지만 극한의 pH 에서는 빠르게 ADP와 인산으로 가수분해된다. 신진 대사와 관련된 많은 반응에서 아데닌과 리보스 오탄당은 변함없이 유지되지만 인산그룹은 주로 효소에 의해 가수 분해되어 ADP와 AMP로 변환된다. ATP에 결합된 3 개의 인산기는 리보스 오탄당을 기준으로 각각 알파 (α), 베타 (β) 및 감마 (γ)로 지칭된다. ATP 에 존재하는 3개의 인산기는 2가 양이온과 강하게 결합 할 수 있는 능력이 있으며 세포 내에서는 대부분의 경우에 마그네슘 2+가 양이온과 강하게 결합되어 있다.

대부분의 생물에서 ATP의 합성은 생명 활동에 필수적이다. ATP 합성은 진핵 생물에서 해당 과정, 크렙스 회로, 전자 전달계를 거치면서 이루어지며 글루코스 1분자당 30~32개의 ATP 분자가 생성된다. 해당 과정이나 크렙스 회로에서 이루어지는 ATP의 합성은 글루코스 분해 과정에서 발생하는 에너지를 저장하는 형태로 이루어진다. 또한, 해당 과정과 크렙스회로의 결과로 NADH와 FADH₂가 생성되며 이들이 가진 높은 에너지의 전자가 미토콘드리아 내막에 존재하는 전자전달계 단백질들에 전달된다. 미토콘드리아 내막에서 전자 전달이 이루어지면 전자가 가진 에너지가 수소 이온 농도 기울기의 형태로 변환되고, 미토콘드리아 내막 사이에 형성된 수소 이온을 활용해서 ATP 합성효소(ATP synthase)가 ADP와 인산기를 결합하여 ATP를 만들어낸다.

카이네이스(kinase)는 생체 내에서 ATP와 결합할 수 있는 가장 보편적인 ATP 결합 단백질이며 ATP는 인산염 그룹을 전달하는 효소인 카이네이스(kinase)의 기질로 작용하여 세포의 성장 및 분화가 가능하게 한다. ATP는 또한 아데닐레이트 사이클레이스(adenylate cyclase)의 기질로 작용하여 G-단백질 결합 수용체(G-protein coupled receptor)에 의한 신 호전달 과정에서 2차 전달물질인 사이클릭 AMP (cyclic AMP)로 변환될 수 있다. ATP는 RNA 합성에 필요한 4 가지 단량체 중의 하나이며 RNA 중합효소(RNA polymerase)의 기질로 작용하여 RNA의 구성 성분이 된다. ATP가 데옥시리보뉴클레오타이드(deoxyribonucleotide)로 우선 변환되면 RNA 중합 반응의 경우처럼 DNA 중합효소(DNA polymerase)의 기질로 사용되어 DNA의 구성 성분이 될 수 있다. 생체 내에서 일어나는 많은 응축 반응과 마찬가지로 DNA 복제 및 RNA 를 만드는 전사 과정에서도 ATP를 에너지원으로 사용한다. DNA와 RNA를 만드는 과정 뿐만 아니라 단백질을 만드는 과정에서도 각각의 아미노산을 활성화시켜 단백질로 중합하는 과정에서 ATP가 에너지원으로 사용되고 있다.

1. Knowles, J. R. (1980). 'Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions'. Annu. Rev. Biochem. 49: 877–919
2. Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert (2007). Biochemistry (6th ed.). New York, NY: W. H. Freeman. p. 413.