쓰레오닌

쓰레오닌(threonine, Thr, T)은 단백질 합성에 사용되는 필수 아미노산 중의 하나이다. 사람의 몸 속에서는 합성되지 않는다. 따라서 반드시 영양분으로 흡수해야 하는 필수 아미노산이다. 고기, 생선, 달걀, 그리고 유제품 등 단백질을 많이 포함하는 음식물을 섭취하면 쓰레오닌을 공급받을 수 있다.

다른 아미노산처럼, α-아미노 작용기를 가지고 있으며, 카복실 원자단과 하이드록시 원자단을 포함하는 알킬을 가지는 구조이다.

생물학적 조건에서 아미노 작용기는 양성자화되어 –NH₃⁺로 존재하며, 카복실 원자단은 탈양성자화되어 –COO^- 형태로 존재한다. 분자 내 이온을 형성하는 쯔비터이온(zwitterion) 화합물이다.

쓰레오닌은 두 개의 입체중심 원자를 가진다. 따라서 네 개의 입체이성질체가 존재할 수 있다. 천연 쓰레오닌인 L-형태(2S,3R)와 거울상 이성질체인 D-형태 (2R,3S) 그리고 L-알로쓰레오닌(allothreonine)(2S,3S)과 D-알로쓰레오닌(allothreonine)(2R,3R)이다. 자연계에 존재하는 쓰레오닌은 대부분 L-쓰레오닌이며, 다른 이성질체들은 매우 드물며 영양학 등에서 중요하지 않은 것으로 알려졌다.

L-쓰레오닌은 가장 늦게 발견된 아미노산이다. 런던 대학(Imperial College London )의 생화학자 슈라이버(Samuel B. Schryver)와 식물학자 버스톤(H. W. Buston)이 1926년에 귀리에서 발견했다고 보고했지만, 일반적으로 일리노이 대학(University of Illinois, Urbana–Champaign)의 생화학자 로즈(William C. Rose)와 공동연구자들이 1936년에 처음 발견한 것으로 인정받고 있다. 현재 L-쓰레오닌은 천연 단백질에서 추출하여 사용하지 않고 대부분 합성하여 사용한다.¹⁾,²⁾

목차

쓰레오닌의 구조와 입체이성질체

천연 L-쓰레오닌(2S,3R)과 거울상 이성질체 D-쓰레오닌(2R,3S) (출처: 대한화학회)

L-알로쓰레오닌(2S,3S)와 D-알로쓰레오닌(2R,3R) (출처: 대한화학회)

쓰레오닌은 다른 아미노산처럼 물에 녹는 고체 화합물이다.³⁾

쓰레오닌은 산업적으로 주로 E. coli 및 Corynebacterium strain 등의 미생물을 이용한 발효로 생산한다. 쓰레오닌은 인체 내에서 심장, 근육, 골격 및 중추신경계에서 고농도로 존재한다. 쓰레오닌은 콜라겐 형성에 참여할 뿐만 아니라 단백질 생성과 체내 단백질 교체 유지에 필요하다. 소화 장기가 분비하는 점액에 존재하는 뮤신에도 쓰레오닌이 많이 존재한다. 주로 뮤신 합성으로 창자 내에서 섭취된 쓰레오닌의 반정도가 소진된다고 한다. 이외에 소화와 면역 같은 생리작용에도 쓰레오닌이 참여한다.

식물이나 미생물에서 아스파트산에서부터 생합성되는 것으로 알려졌다. 중간 생성물들은 α-아스파틸-세미알데하이드(aspartyl-semialdehyde), 호모세린(homoserine), 포스포호모세린(phosphohomoserine) 등이다. 이 과정에서 많은 효소들이 작용한다.

쓰레오닌의 생합성 과정: 효소: 1 아스파토인산화효소(aspartokinase), 2 β-아스파트산 세미알데하이드 탈수소효소(β-aspartate semialdehyde dehydrogenase), 3 호모세린 탈수소효소(homoserine dehydrogenase), 4 호모세린인산화 효소(homoserine kinase), 5 쓰레오닌 생성 효소(threonine synthase): ()

1.
2. L-Threonine - American Chemical Society (acs.org)
3. THE MERCK INDEX THIRTEENTH EDITION, MERCK & CO., INC. 2001.