단백질
다른 표기 언어 protein , 蛋白質요약 아미노산의 아미노기[-NH2기]와 다른 아미노산의 카복실기[-COOH기]가 연결된 펩타이드 결합 물질. 대부분의 단백질은 100개 이상의 아미노산으로 이루어진 매우 큰 분자이기 때문에 때때로 거대분자 펩타이드라고도 한다. 생물체에서 발견되는 대부분의 단백질은 20가지의 아미노산으로 구성되어 있다. 각 종류의 단백질은 독특한 아미노산 서열을 가지며 이런 순서를 1차 구조라 하고 이것이 단백질의 구조와 기능을 결정한다. 아미노산의 상호작용을 통해 단백질 사슬은 특징적인 2차 구조를 이루며 어떤 경우는 3차 구조를 만들기도 한다. 단백질은 단순단백질과 복합단백질로 나눌 수 있다. 단순단백질은 아미노산만으로 이루어졌으며 복합단백질은 아미노산뿐 아니라 탄수화물·지질·핵산 등의 비아미노산 분자단도 포함하고 있다. 헤모글로빈은 복합단백질 중에서 가장 잘 알려진 것이다. 단백질을 기능에 따라 분류할 경우는 구조 단백질과 생물학적 활성 단백질로 나눈다.
단백질은 구성물질인 아미노산이 펩타이드 결합(아미노산의 아미노기[-NH2기]와 다른 아미노산의 카복실기[-COOH기]가 연결되어 있음)으로 연결되어 있으며, 매우 큰 분자이기 때문에 때때로 거대분자 펩타이드라고도 한다.
아미노산은 여러 가지 구조식을 가지고 있지만 단백질을 구성하는 아미노산의 일반 구조식은 RCH(NH2)COOH이다(여기서 C는 탄소, H는 수소, N은 질소, O는 산소, R은 아미노산마다 구조가 다른 곁사슬). 아미노산은 서로 연결되어 긴 사슬을 형성하며 대부분의 단백질은 100개 이상의 아미노산으로 이루어져 있다.
생물체에서 발견되는 대부분의 단백질은 20가지의 아미노산으로 구성되어 있으며 각 아미노산은 여러 번 반복되면서 정해진 순서대로 1줄로 연결되어 있다.
각 종류의 단백질은 독특한 아미노산 서열을 가지며 이런 순서를 1차 구조라 하고 이것이 단백질의 구조와 기능을 결정한다. 아미노산의 상호작용을 통해 단백질 사슬은 특징적인 2차 구조를 이루며 어떤 경우는 3차 구조를 만들기도 한다. 2차 구조는 아미노산을 서로 연결하는 펩타이드 결합의 각도에 의해 결정되며, 이런 결합각도는 한 아미노산의 질소원자와 다른 아미노산의 산소원자 사이에서 수소결합에 의해 만들어지는데 일반적으로 이런 수소결합은 나선형의 2차 구조(밧줄이 관 둘레를 감고 있는 것과 같은 구조)를 형성한다.
3차 구조는 단백질 사슬이 구부러지고 접혀짐으로써 형성되며, 정도의 차이는 있지만 구형단백질(球形蛋白質)을 형성한다.
3차 구조는 아미노산의 곁사슬에 의해 결정된다. 곁사슬 중에는 너무 커서 단백질 사슬의 정상적인 2차 나선구조를 파괴하는 것이 있는데 이때는 꼬임이나 구부러짐이 생긴다. 또한 곁사슬이 서로 다른 전하(電荷)를 띠고 있으면 서로를 끌어당겨 이온결합을 형성하며 같은 전하를 띠고 있으면 서로 밀어낸다. 물에 녹지 않는 소수성(疏水性) 곁사슬은 단백질의 안쪽에 집합하고 물에 노출되는 바깥쪽 부분을 피하려 한다.
친수성(親水性) 곁사슬은 물분자와 쉽게 수소결합을 이루어 바깥쪽에 위치한다. 이황화물 다리는 공유결합의 일종으로 황(-s-)을 함유하는 아미노산인 2개의 시스테인 사이에 이루어진다. 이렇게 형성된 이황화물 다리(-s-s-)는 단백질 사슬의 고리모양구조를 안정화시킨다. 헤모글로빈과 같은 몇몇 단백질은 하나 이상의 단백질 소단위(폴리펩타이드 사슬)로 이루어져 있다.
단백질 사슬의 이러한 공간적 구조를 4차 구조라 하며, 4차 구조는 3차 구조와 같은 종류의 힘에 의해 유지된다.
단백질을 분류하는 방법에는 몇 가지가 있는데 예를 들면 단순단백질과 복합단백질로 나누는 방법이다. 단순단백질은 아미노산만으로 이루어졌으며 복합단백질은 아미노산뿐 아니라 비(非)아미노산 보결분자단(補缺分子團)도 포함하고 있다.
보결분자단에는 탄수화물·지질(脂質)·핵산·금속·색소 등과 몇몇 비단백질 분자와 이온 등이 속한다. 이런 여러 가지 물질의 대부분은 비타민이나 금속(미량 원소)이며, 미량이지만 음식으로 섭취해야 한다. 헤모글로빈은 복합단백질 중에서 가장 잘 알려진 것으로 분자 1개가 4개의 보결분자단을 가지고 있으며 각 분자단은 철과 포르피린 색소로 이루어져 있다. 이 보결분자단은 헤모글로빈이 산소를 운반하는 데 중요한 작용을 한다.
단백질은 기능에 따라 분류할 수도 있는데 구조 단백질과 생물학적 활성 단백질의 2개의 범주로 나눌 수 있다.
이 분류방법의 단점은 어떤 단백질은 구조적인 요소와 생물학적 활성 요소를 모두 동시에 갖고 있다는 점이다. 대부분의 구조단백질은 가늘고 긴 실과 같은 사슬로 구성된 섬유질이다. 동물의 중요한 구조단백질로는 뼈·힘줄·인대·피부를 구성하는 콜라겐과 머리카락·손톱·발톱·깃털 등을 이루는 케라틴 등이 있다.
생물학적 활성이 있는 단백질은 대부분 구형인데 이들의 활성은 단백질의 3차구조와 직접 관계가 있다. 생물학적 활성이 있는 물질을 대표하는 것으로는 생명체에서 일어나는 화학반응을 촉매하는 효소, 신체 내 다른 부위로 화학적인 신호를 전달하는 단백질호르몬, 신체 각 부위에 물질을 전달하는 물질수송단백질, 미생물이나 외부 물질로부터 몸을 방어하는 면역글로불린(抗體) 등이 있다.
모든 단백질의 아미노산 순서는 DNA의 뉴클레오타이드 염기서열에 의해 결정되는데, 특정 단백질이 필요할 때는 그 단백질의 유전암호를 가진 DNA를 상보적 RNA로 전사(轉寫)하며 이 RNA는 단백질 합성의 주형(鑄型)으로 작용한다.
3개의 뉴클레오타이드가 하나의 아미노산을 결정하고 이 아미노산은 RNA에 담겨진 유전정보에 의해 순서대로 연결된다. 겸형적혈구빈혈증(鎌形赤血球貧血症)과 같은 병은 단백질을 구성하고 있는 아미노산 중 하나가 다른 아미노산으로 바뀌었을 때 생긴다.