단백질

모두가 만들어 가는 위키 시보드위키
최근 수정 :

단백질

[ protein ]

단백질(protein)은 탄수화물, 지질, 핵산과 더불어 생명체를 구성하는 4대 고분자 유기물질 중 하나로, 생체 내에서 다양한 기관, 효소, 호르몬 등을 이루는 등 여러 가지 중요한 역할을 수행하는 기능성이 뛰어난 거대분자이다. 단백질의 구성단위 물질은 아미노산(amino acid)이라는 20개 종류의 단량체이며, 아미노산의 펩티드 결합을 통해 다양한 순서와 길이로 이어진 긴 사슬 중합체로 구성된다.1) 아미노산의 서열 순서는 mRNA 상에 암호화되어 있는 유전자 서열로부터 번역(translation)되어 만들어지므로 단백질은 유전자 산물에 해당한다.2) 단백질은 생체 내에서 다른 단백질, 지질, 탄수화물 및 DNA를 포함하여 많은 유형의 분자와 상호 작용할 수 있다.1)

목차

  1. 1.단백질의 구조
  2. 2.단백질의 기능
  3. 3.단백질의 생합성
  4. 4.단백질의 화학적 합성
  5. 5.참고문헌

단백질의 구조

단백질은 1차적으로 20여 종의 L-α-아미노산이 다양한 종류, 수, 결합 순서에 따른 펩티드 결합(peptide bond, 공유결합의 일종)에 의해 사슬을 형성하는데, 사슬의 양 끝단은 아미노기(-NH₂)를 가진 N-말단과 카르복실기(-COOH)를 가진 C-말단으로 구성되어 있다. 사슬의 증가는 C-말단에 있는 아미노산의 카르복실기에 새로운 아미노산의 아미노기가 축합 반응에 의해 일어나므로, 전체적으로는 N-말단 아미노산의 아미노기에서 C-말단 아미노산의 카르복실기로 방향성이 존재한다. 단백질이 기능을 하기 위해 하나 이상의 폴리펩티드 사슬이 2차, 3차, 4차의 3차원적 구조를 형성할 수 있는데, 이 또한 1차 구조를 형성하는 아미노산의 특성에 의해 결정된다고 볼 수 있다. 단백질의 크기는 51개 아미노산으로 구성된 작은 인슐린(insulin)에서부터 34,350개의 아미노산으로 구성된 티틴(titin)이라는 근육단백질 같은 거대분자에 이르기까지 매우 다양하다. 명칭은 50개 미만의 아미노산으로 구성된 짧은 중합체는 올리고펩티드(oligopeptide), 그 보다 긴 사슬의 중합체는 폴리펩티드(polypeptide)로 부르며, 단백질의 경우 하나 이상의 폴리펩티드 사슬이 중합된 경우를 말하므로 엄밀하게는 다른 분자이지만 일반적으로 구분 없이 쓰이기도 하고, 통상적으로 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.3)

  • 1차 구조(primary structure): 서로 다른 아미노산들이 펩티드 결합을 통해 연결된 폴리펩티드 사슬에서 아미노산의 정확한 서열을 단백질의 1차 구조라고 하며 이러한 펩티드 결합은 폴리펩티드 또는 단백질이 리보솜에 의해 합성될 당시에 형성된다.4)
  • 2차 구조(secondary structure): 폴리펩티드 사슬을 구성하는 아미노산들 간에 카르보닐기의 산소 원자(C=O)와 아미노기의 수소 원자(N–H) 사이에 수소결합이 형성되어 나타나는 규칙적이고 반복적인 구조로서 열역학적으로 안정한 상태(가장 낮은 자유에너지를 가진 상태)를 갖게 된다. 가장 일반적인 두 가지 형태는 한 사슬이 오른손 방향으로 회전하는 꼬임 형태에서 한 아미노산과 공간적으로 근접한 다른 아미노산간의 수소결합은 알파 나선(α-helix)을 형성하고 별개의 사슬 사이 또는 단일 사슬이 구부러져 사슬의 일부가 서로 만나게 될 때 형성되는 수소결합은 베타 병풍(β-pleated sheet) 모양을 이루게 된다.4)
  • 3차 구조(tertiary structure): 단백질의 특징적인 굽힘(bending)과 접힘(folding) 형태를 형성하여 고유한 기능을 부여하는 3차 구조는 단백질을 이루는 곁사슬(R기, side chain) 사이의 상호작용에 의해 주로 결정되며, 수소 결합(​hydrogen bond), 특정 시스테인 곁사슬 사이에 형성되는 공유 2황화물 결합(covalent disulfide bond), 소수성 결합(hydrophobic interaction)과 반데르발스 힘(van der Waals force), 전하를 띠는 곁사슬 사이에 형성되는 이온 결합(iIonic bond) 등이 관여한다. 특히 3차 구조를 결정하는 가장 중요한 힘은 소수성 결합이고, 수소 결합과 2황화물 결합 등이 3차 구조를 더 안정시켜 준다.3)

단백질의 3차 구조를 형성하는 다양한 화학결합 (출처:한국식물학회, 하선화)

  • 4차 구조(quaternary structure): ‘소단위(subunit)’라고 부르는 고유한 3차 구조의 폴리펩티드 사슬 2개 또는 그 이상이 소수성 결합에 의해 서로 모여 하나의 큰 단백질 분자를 형성하는 구조로서, 3차 구조와 마찬가지로 공유 2황화물 결합과 수소결합, 이온 결합 등의 비공유 결합에 의해 더욱 안정해진다.3)

단백질의 단계별 구조(출처:한국식물학회, 하선화)

단백질의 기능

생명체내에는 많은 종류의 단백질이 있고, 모두 생물의 구성, 성장, 생존을 위한 생리적 기능에 중요한 역할을 수행한다.3)4)

  • 효소(catalytic enzyme): 생체 내 생화학 반응을 촉매하는 단백질로서 예를 들어, 펩신은 위에서 음식의 단백질을 분해하는 소화 효소이다. 대부분의 효소는 단백질이지만, 예외적으로 RNA 분자가 효소 기능을 수행하는 경우 리보자임(ribozyme)이라고 한다.
  • 구조단백질(structural protein): 모든 생물체의 조직 형성을 위한 기본적인 구성성분으로 각 조직의 성장과 유지에 필수적이며, 대부분은 섬유질 단백질로서 연골과 같은 결합 조직의 주요 성분인 콜라겐(collagen) 및 엘라스틴(elastin), 머리카락, 손톱, 깃털, 발굽, 일부 동물 껍질 또는 필라멘트 구조 성분인 케라틴(keratin), 세포의 형태 및 크기를 유지 할 수 있도록 골격을 이루는 긴 단단한 섬유를 형성하기 위해 중합될 수 있는 액틴(actin) 및 튜블린(tubulin) 등이 해당된다.
  • 방어단백질(defensive protein): 바이러스, 세균, 곰팡이 등 병원균의 감염과 싸우는 것을 돕기 위해 체내에서 생성되는 단백질로서, 동물 면역계에 의해 생성된 항체와 식물의 R(resistance) 단백질이 해당된다.  
  • 운동단백질(movement protein): 생물체에 기계적 힘을 생성할 수 있는 단백질에는 미오신(myosin), 키네신(kinesin) 및 디네인(dynein)과 같은 모터단백질(motor protein)이 해당되며, 단일 세포 유기체의 세포 운동과 다세포 유기체의 생식세포인 정자의 운동에 중요하며, 근육 수축에 의해 발휘되는 힘을 생성하고 세포 내 수송에도 필수적인 역할을 한다.
  • 신호단백질(signal protein): 세포들간의 소통을 원활히 하여 신체 활동의 통합 조절을 돕는 기능의 단백질로서 다양한 호르몬(hormone)이나 신호전달자가 해당되며, 인슐린(insulin)의 경우 포도당의 세포로의 흡수를 조절하여 혈당 농도를 조절하는 기능을 한다.
  • 수송단백질(transport protein): 생체 내에서 분자를 수송하는 역할을 하는 단백질로서 헤모글로빈(hemoglobin)의 경우 혈액 내 산소를 운반한다.
  • 수용체단백질(receptor protein): 화학적 신호를 인식하고 이에 반응하는 단백질 분자로서, 위치에 따라 세포 내 수용체와 막 수용체가 있다. 수용체에 결합하는 분자를 리간드(ligand)라고 상응하는 수용체에 결합할 때 수용체와 관련된 생화학적 경로를 활성화 시키거나 억제한다. 구아닌 뉴클레오티드-결합 단백질로 알려진 G단백질 등이 해당된다.
  • 저장단백질(storage protein): 생물체내에 아미노산 및 금속 이온의 저장고 역할을 하는 단백질로서 식물 종자, 달걀 흰자 및 우유 등에서 발견된다. 밀·호밀·보리 등 곡류에 존재하는 불용성 단백질인 글루텐과 철을 저장하는 페리틴 등이 해당된다.
  • DNA관련 조절 단백질(DNA-associated protein): 세포 분열 동안 염색체 구조를 조절하고 히스톤(histone) 및 코헤신(cohesion) 단백질 등 유전자 발현을 조절하는 역할을 한다. 

단백질의 생합성

단백질은 mRNA 상에 뉴클레오티드 서열 정보에 의해 고유 암호로 지정된 아미노산 서열을 사용하여 아미노산을 재료로 조립되어 합성되며 이 과정을 번역(translation)이라고 하고 유전자 암호는 3개의 뉴클레오티드가 한 세트로 구성된 코돈이 특정 아미노산을 지정한다. DNA로 코딩된 유전자는 먼저 RNA중합효소와 같은 효소 단백질에 의해 전-메신저 RNA (pre-mRNA)로 전사(transcription)되며, 이후 다양한 형태의 전사 후 변형을 거쳐 성숙한 mRNA(mature mRNA)를 형성한 다음 리보솜(ribosome)에 의해 단백질 합성을 위한 주형으로 사용된다. 원핵생물에서 mRNA는 생산되자마자 리보솜에 결합하여 단백질을 합성하는 반면, 진핵생물에서는 세포핵에서 mRNA를 만든 다음 핵 막을 가로질러 세포질로 전이하여 단백질 합성이 일어나므로 단백질 합성 속도는 원핵생물에서 진핵생물보다 더 높으며 초당 최대 20개의 아미노산을 생성할 수 있다.5) 리보솜 상에 로딩된 mRNA는 각각의 코돈을 전령RNA(transfer RNA, tRNA) 분자 상에 위치한 안티코돈과 매칭시킴으로써, 한 번에 3개의 뉴클레오티드를 판독하여 이를 인식하는 코돈에 상응하는 아미노산을 연결한다. 이때 효소 아미노아실 tRNA 합성 효소가 tRNA 분자를 정확한 아미노산으로 '충전'시키며 성장하는 폴리펩티드는 항상 N-말단에서 C-말단으로 방향성을 가지고 생합성된다.

단백질의 화학적 합성

비교적 짧은 펩티드 사슬은 비 천연 아미노산을 유기 합성 기술에 의존하여 폴리펩티드 사슬에 도입하는 방법으로 화학적으로 생성할 수 있는데, 생물학적 합성 반응과 반대로 C-말단에서 N-말단으로 진행된다.6)

참고문헌

1. Nelson DL, Cox MM (2005) Lehninger's Principles of Biochemistry (4th ed.). New York: WH Freeman and Company
2. Lodish H, Berk A, Matsudaira P 등 (2004) Molecular Cell Biology (5th ed.). New York: WH Freeman and Company
3. Freeman S, Quillin K, Black M 등 (2017) Biological Science (6th ed.). Pearson
4. Hillis DM, Sadava D, Heller HC (2014) Principles of Life (2nd ed.) New York, WH Freeman and Company
5. Dobson CM (2000) Mechanisms of Protein Folding. Oxford, Oxfordshire, Oxford University Press
6. Kent SB (2009) Total chemical synthesis of proteins. Chem Soc Rev 38: 338–51