세린단백질가수분해효소

활성부위에 세린자기가 있는 [EC 3.4.21군의 세린펩티드내부(serin endopeptidase) 및 EC 3.4.16인 세린형카르복시펩티드가수(serin type carboxypeptidase)]군의 총칭인데. 디이소프로필플루오로인산(diisopropyl fluorophosphate; DEP)과 결합하여 실활(失活)하는 것이다. 일반적으로 단백질을 중성부근에서 달 절단하고 그 때 를 필요로 하지 않은 것을 특징으로 삼고 있다.

대표적인 것으로는 트립신(trypsin), 키모트립신(chymotrypsin), 트롬빈(trombin), (plasmine), 에스테르가수분해효소(esterase) 등이 있다. 고등식물의 대부분이 이것이며, 불활성형 전구체(티모겐: thymogen)에서 한정분해에 의해 활성화한다. 활성부위는 세린외에도 아스파르트산과 (histidine) 등인 잔기가 공통적으로 존재하여, 촉매삼개조잔기(catalytic triad, triad)라고도 부른다.

수부티릴신(subutilisin)을 대표로 하는 미생물의 알칼리성 세린단백질가수분해효소는 트립신 등과 1차구조상 상동성은 없지만 촉매에 관여하는 이들 3잔기 공간배치는 대단히 유사한 것으로 되고 있다. 인 세린근처 배열은 Asp-Ser-Gly에서 트립신, 키모트립신, 에스테르가수분해효소 등과 공통적이지만 수부티릴신에서는 Thr-Ser-Met에서 과정효소(processing enzyme)인 흐린(furin), Kex2는 수부티릴신형인 효소이다.

세린단백질가수분해효소에는 또는 입체구조상 이 있는 것으로서 진화적으로는 일군인 효소로 볼 수 있다. 그 촉매기구에 대해서는 활성부위의 세린잔기 근처에 존재하는 히스티딘, 아스파르트산 두 잔기로 형성되는 프로톤릴레계와 세린잔 협동작용으로 설명하고 있어 세린단백질가수분해효소에 있어서는 공통인 반응기구라고 볼 수 있다.